Пируват
занимает центральное положение в промежуточном метаболизме и может служить
предшественником разнообразных продуктов. Многие организмы окисляют большую
часть образующегося в ходе катаболизма пирувата до ацетилкофермента А.
Важнейшую роль у бактерий играют три реакции:
- (1) Пируват + СоА + NAD -> Ацетил-СоА + NADH2 +
СО2
- (2) Пируват + СоА + 2Fd -> Ацетил-СоА + 2FdH + СО2
- (3) Пируват + СоА -> Ацетил-СоА + Формиат
(Fd-ферредоксин) 
Реакция (1)
катализируется мультиферментным комплексом пируват-дегидрогеназой. Этот
фермент имеется почти у всех аэробных организмов и служит главным образом для
образования ацетил-СоА, который поступает затем в цикл трикарбоновых кислот
(рис. 7.6); его функция будет подробно описана ниже.
Реакцию (2)
катализирует пируват : ферредоксин-оксидоредуктаза - фермент,
который у многих анаэробных бактерий (например, у клостридиев) имеет особое
значение.
Реакцию (3)
катализирует пируват: формиатлиаза. Этот фермент есть у многих
анаэробных бактерий, выделяющих муравьиную кислоту («муравьинокислое брожение»),
в частности у Enterobacteriaceae, но встречается также у фототрофных бактерий.
У дрожжей и
некоторых бактерий, образующих этанол, имеется четвертый фермент, окисляющий
пируват:
(4) Пируват
-> Ацетальдегид + СО2
Этот фермент
- пируватдекарбоксилаза - расщепляет пируват на ацетальдегид и СО2.
Ацетальдегид затем восстанавливается до этанола.
Дегидрирование
пирувата пируватдегидрогеназой. Этот мультиферментный комплекс при
участии кофакторов превращает пируват в ацетилкофермент А и СО2 [см.
реакцию (1) выше и рис. 7.6].
В состав
мультиферментного комплекса входят три белка: пируватдегидро-геназа (Е1),
дигидролипоамид-трансацетилаза (П2) и дигидролипоамид-дегидрогеназа (ЕЗ):
На начальном
этапе (Е1) пируват взаимодействует со 2-м углеродным атомом тиазольного кольца
(7) тиаминпирофосфата (ТПФ), в результате чего отщепляется СО2-
Образующийся гидроксиэтил-ТПФ (2) реагирует с присоединенным к Е2 липоатом (3),
который при этом восстанавливается, а у вторичной SH-группы удерживает
ацетильный остаток (4). Затем Е2 катализирует перенос
ацетильной группы на кофермент А: при этом остается дигидролипоат (5), который
снова окисляется при помощи ЕЗ до липоата при одновременном восстановлении NAD.
У строго
анаэробных бактерий пируватдегидрогеназный мультиферментный комплекс
отсутствует.
| 
