Microbiology

Белки состоят из аминокислот, соединенных в определенной последовательности пептидными связями в полипептидные цепи. Эти цепи имеют совершенно определенную пространственную конфигурацию (конформацию), которая стабилизируется дополнительными связями - ковалентными и нековалентными (рис. 2.18). В зависимости от роли, которую играют в поддержании структуры те или иные связи, различают несколько структурных уровней.

Первичная структура белка определяется числом и последовательностью ковалентно связанных аминокислот. Полипептидная цепь благодаря водородным связям, образующимся между кислородными атомами карбонильных групп и азотными атомами амидных групп, приобретает вторичную структуру; она может образовать спиральную конфигурацию (а-спираль) или конфигурацию так называемого складчатого слоя. Третичной структурой называют определенное пространственное расположение пептидной цепи, обусловленное взаимодействием между различными ее боковыми группами. В поддержании третичной структуры участвуют другие водородные связи, ионные связи и неполярные (гидрофобные) взаимодействия. Поперечные связи, соединяющие различные участки полипептид ной цепи, могут быть и ковалентными; таковы, например, дисульфидные связи, образующиеся при окислении SH-групп. И наконец, благодаря взаимодействиям нескольких полипептидных цепей могут возникать надмолекулярные агрегаты. Такое строение (при котором белок состоит из определенного числа полипептидных цепей, или субъединиц) называют четвертичной структурой. При физиологических условиях белок находится в водной фазе. Поэтому между белками и диполями воды тоже имеет место взаимодействие. Полярные группы гидратированы. Факторы, вызывающие изменение заряда белков (концентрации ионов Н ⁺, Са^2 +, Mg^2 +, К ⁺ и др.), неизбежно влияют также на степень гидратации, а тем самым и на степень набухания белков.